ACE Angiotensin Converting Enzyme

ACE kommt in den Gefässendothelien der Lunge, der Nieren und des Dünndarms vor, ebenso in Monozyten und Makrophagen. Die im Serum gemessene ACE-Aktivität stammt hauptsächlich aus der Lunge und wird durch proteolytische Spaltung von membrangebundenem ACE freigesetzt.

ACE ist eine Carboxypeptidase, welche die beiden C-terminalen Aminosäuren eines Peptids oder Proteins abspaltet. Sie ist ein Schlüsselenzym des Renin-Angiotensin-Aldosteron-Systems, das den Blutdruck und die Ausscheidung von Wasser, Natrium und Kalium reguliert. Ihre wichtigsten Substrate sind Angiotensin I und Bradykinin.

ACE erhöht den Blutdruck durch:

• Umwandlung von Angiotensin I in das stark vasokonstriktorisch wirksame Angiotensin II
• Inaktivierung des gefässerweiternden Peptids Bradykinin

ACE, ein membranständiges Glycoprotein, besteht aus 1277 Aminosäuren und hat einen Kohlehydratanteil von etwa 25 %. Das Molekulargewicht beträgt rund 147 kDalton. ACE enthält zwei Zinkionen im aktiven Zentrum.

Genetischer Polymorphismus: Vom ACE-Gen existieren 2 Allele, die als D und I bezeichnet werden. Das I-Allel unterscheidet sich vom D-Allel durch eine Insertion von 287 Basenpaaren im Intron 16. Die Allele lassen sich zu 3 Genotypen kombinieren: DD, ID und II.

Der Genotyp beeinflusst den Serumspiegel von ACE. Personen mit dem Genotyp DD haben die höchsten Serumspiegel, gefolgt von Personen mit dem Typ ID und II. Genotyp DD gilt als ein möglicher Risikofaktor für kardiovaskuläre Erkrankungen.